LAS PROTEÍNAS.

Las proteínas son biomoléculas orgánicas compuestas principalmente por aminoáacidos.

Son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular.

- Químicamente están formados por C, H, O y N, Y presentan grupos carboxilo y amino y todos ellos van unidos mediante un enlace covalente al carbono .

- Son sólidos, se disuelven en agua, se pueden cristalizar y son casi incoloros.

-Tienen un elevado punto de fusión (más de 200 grados)

-Poseen actividad óptica, por lo que podrán presentarse en forma dextrógira si desvían el plano de luz polarizada a la derecha o levógira si ocurre hacia la izquierda y dependiendo de la orientación del grupo amino. Los aminoácidos proteicos aparecen como estereisómeros L.

-Caracter anfótero: actúa como ácido o como base según el elemento con el que reacciona y así regulan el Ph cediendo o captando protones .

En disolución acuosa forman iones dipolares o híbridos, que tienen el mismo número de cargas positivas y negativas. El pH al que se forman los iones híbridos se llama punto isoeléctrico.

​Hay algunos aminoácidos que no se pueden sintetizar con la dieta. Estos son los aminoácidos esenciales.

Son Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Thr, Lys. Los lactantes tampoco sintetizan His.

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Los aminoácidos se unen entre sí por un enlace llamado enlace peptídico el cual tiene lugar entre

el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente aminoácido, perdiéndose una molécula de agua.

Los grupos amino y carboxilo que quedan libres en los extremos de los péptidos y se llaman N-terminal y C-terminal.

Este es un enlace corto, no permite que los átomos giren libremente.Los cuatro átomos que forman parte del enlace peptídico y los dos átomos de C a que se unen se encuentran en un plano y según el número de uniones encontraremos dipéptidos, Tri, oligo (menos de 50)o poli(más de 50).

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Las proteínas , según su complejidad tienen cuatro formas diferentes de disponerse:

Estructura primaria:

Formada por una secuencia de aminoácidos en la cadena proteica unidos por enlaces peptídicos covalentes.

Estructura secundaria:

Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico . De esta forma, es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables como:

Hélice alfa:

En esta estructura la cadena se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.

Cuando la cadena se enrolla en espiral sobre sí misma en torno al carbono alfa de cada aminoácido se adopta una conformación denominada hélice α.

Hoja plegada:

 En esta estructura las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica. Las estructuras β de distintas cadenas polipeptídicas o dela misma pueden interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas β.

Cuando las estructuras β tienen el mismo sentido, la hoja β resultante es paralela, y tienen sentidos opuestos es anti paralela.

​Hélice de colágeno:

El colágeno es una importante proteína fibrosa presente en tendones y tejido conectivo con función estructural ya que es particularmente rígida.

Son proteínas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Estos proporcionan gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas.

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Estructura terciaria

Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína. Según la estructura terciaria se pueden diferenciar 2 tipos de proteínas: globulares y fibrosas o filamentosas.​

- Proteínas de tipo globular,:más frecuentes, y su forma es esférica. ​Las cadenas peptídicas se enrollan sobre sí mismas de modo muy compacto. Son generalmente solubles en agua y desempeñan funciones activas: enzimática, tranportadora, hormonal, de defensa (anticuerpos), etc.

Un ejemplo de proteína globular es la mioglobina, que se encuentra en las células musculares y cuya función consiste en almacenar O2.​

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-Las proteínas fibrosas : se caracterizan porque sus cadenas peptídicas forman moléculas alargadas e insolubles en agua y en disoluciones salinas por presentar un predominio de cadenas R hidrófobas. Desempeñan, fundamentalmente, funciones estructurales.

​Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes (uniones por puentes disulfuro o enlace amiga )y no covalentes.

 Estructura cuaternaria

Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, decimos que tiene estructura cuaternaria.

Están unidas entre sí por enlaces débiles ( no covalentes) como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. En ocasiones, por enlaces covalentes del tipo disulfuro. Cada una de estas cadenas polipéptidicas recibe el nombre de protómero.

Según el número de protómeros que se asocian, estas proteínas se denominan dímeros (insulina,)trímeros(colágeno); tetrámeros(hemoglobina ) pentámeros(ARN-polimerasa).. etc.

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CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.

. Según su conformación 1. Proteínas fibrosas (colágeno, α-queratina) 2. Proteínas globulares (hemoglobina, enzimas)

 Según su composición 1. Holoproteínas (proteínas simples)

- Por hidrólisis sólo producen aminoácidos .

 Heteroproteínas (proteínas conjugadas)

- Por hidrólisis producen aminoácidos y otro componente orgánico o inorgánico. - La parte no aminoácida de las heteroproteínas se denomina grupo prostético.

- En función del grupo prostético estas proteínas se pueden clasificar en:

a. Cromoproteínas : el grupo prostético es un pigmento. En la hemoglobina, la mioglobina y el citocromo c, el pigmento es unametalporfirina (anillo tetrapirrólico). En la rodopsina el pigmento es un derivado de la vitamina A

b. Glucoproteínas : tienen un glúcido como grupo prostético. Si el porcentaje de glúcidos es muy elevado reciben el nombre de proteoglucanos , como las mucoproteínas (80% de glúcidos). Ejemplos: fibrinógeno, inmunoglobulinas, FSH, TSH, pepsina, ovoalbúmina y glucoproteínas de la membrana..

c. Lipoproteínas : con un lípido como grupo prostético. Las lipoproteínas del plasma sanguíneo (VLDL, LDL y HDL) son ejemplos de este grupo.

d. Nucleoproteínas : proteínas unidas a ácidos nucleicos. Como las que constituyen los ribosomas o las partículas virales.

e. Fosfoproteínas : presentan grupos fosfato. La caseína de la leche o la vitelina del huevo son fosfoproteínas.

f. Metaloproteínas : poseen átomos metálicos . La ferritina que se encuentra en el bazo tiene Fe(OH)3 como grupo prostético.

C. Según sus funciones 1. Enzimas (biocatalizadores)

ADN-polimerasa (interviene en la síntesis del ADN), la pepsina (enzima que digiere las proteínas en el estómago) o el citocromo c (transfiere elec- trones en la cadena respiratoria).

2. Proteínas de reserva

- Almacenan aminoácidos como elementos nutritivos o como sillares para el embrión en crecimiento. La caseína de la leche o la ovoalbúmina de la clara del huevo son proteínas de reserva.

3. Proteínas transportadoras

- Son proteínas capaces de unirse a diversos tipos de moléculas para transportarlas. La hemoglobina y la hemociani- na son responsables del transporte de oxígeno en los vertebrados y en algunos invertebrados respectivamente. La

mioglobina transporta oxígeno en los músculos. La seroalbúmina de la sangre transporta ácidos grasos desde el te- jido adiposo a otros órganos. Las lipoproteínas del plasma sanguíneo (VLDL, LDL y HDL) transportan lípidos entre el intestino, el hígado y los tejidos adiposos.

4. Proteínas contráctiles

- La actina y la miosina son las principales responsables de contracción muscular. 5. Proteínas protectoras o defensivas

- La trombina y el fibrinógeno son proteínas plasmáticas que participan en la coagulación de la sangre. Los anticuer- pos o inmunoglobulinas (γ-globulinas) son proteínas específicas que se combinan con las moléculas extrañas que penetran en el organismo y las neutralizan.

6. Toxinas

- Algunas proteínas son sustancias extremadamente tóxicas para los animales en cantidades muy pequeñas. Una cienmilésima de gramo de la toxina A producida por el Clostridium botulinum , responsable de algunas intoxicacio- nes alimentarias, es suficiente para matar a una persona. La toxina diftérica y los venenos de serpiente son tam- bién proteínas.

7. Hormonas

- Las hormonas insulina (regula el metabolismo de la glucosa), STH (hormona del crecimiento), ACTH (hormona adrenocorticotrópica), FSH (hormona estimulante del folículo) y TSH (hormona estimulante del tiroides) son de na- turaleza proteica.

8. Proteínas estructurales

- El colágeno es la principal proteína estructural en los tejidos conectivos y en el hueso. La α-queratina es el principal componente de la capa superficial de la piel, de los pelos, las plumas y las uñas. También podemos citar aquí las glucoproteínas de las membranas celulares y las mucoproteínas o mucinas (proteínas asociadas a mucopolisacári- dos) de las secreciones mucosas

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Y sus propiedades son :

1. Solubilidad.

Los radicales R polares localizados en la superficie externa de las proteínas establecen enlaces de hidrógeno con el agua. La proteína se va a rodear de una capa de agua que impide su unión con otras proteínas y, por tanto, su precipitación. En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua.

2.Desnaturalización.

Rotura de los enlaces que mantienen el estado más estable de una proteína plegada, y tiene la menor energía libre a partir de los enlaces no covalentes entre los aminoácidos y cualquier grupo prostético. Se mantienen los enlaces peptídicos que mantienen la estructura primaria, la cual adopta una forma filamentosa.

- Se pierden las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, con ello pierden su actividad biológica.

- La proteína desnaturalizada suele precipitar, ya que los grupos hidrofóbicos antes encerrados en el interior de la proteína salen a las zonas externas, estableciendo interacciones y agrupándose. - La desnaturalización puede ser provocada por varios factores, como pH, Temperatura, polaridad del disolvente o sustancias desnaturalizantes (urea).

3. Especificidad.

Depende de la posición que ocupan determinados aminoácidos de los que constituyen su secuencia lineal. Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos puede suponer la pérdida de la función.

4. Capacidad amortiguadora.

Debido al comportamiento anfótero pueden comportarse como ácidos o como bases, liberando o retirando H+ del medio. Así amortiguan las variaciones de pH del medio en el que se encuentran.

A continuación os dejo un esquema general de las proteínas:

ESQUEMA DE LAS PROTEÍNAS

Aquí dejo un esquema de las propiedades y funciones las cuales muchas de ellas están relacionadas en el esquema anterior. En esta foto podemos verlas con más claridad

ACTIVIDADES DE PROTEÍNAS

1. Con respecto a las proteínas:

Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas .

Estructura primaria: secuencia lineal de aminoácidos, collar de perlas.

Estructura secundaria: hélice alfa y lámina beta y hélice de colágeno.

Estructura terciaria: proteínas globulares y fibrosas. Estructura cuaternaria.

b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.

En la estructura primaria los enlaces son del tipo enlace peptídico , en la secundaria son puentes de hidrógeno y enlaces peptídicos, que causan tensión y giro.

También en la estructura terciaria hay cinco tipos de enlaces: peptídicos , interacciones iónicas entre cargas opuestas, atracciones hidrofóbicas, los enlaces por van der Waals, y puentes disulfuro entre grupos tiol.

En la cuaternaria por enlaces débiles y a veces por los del tipo disulfuro.

c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.

La estructura de las alfa queratinas es la estructura secundaria , en concreto la hélice alfa.

d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.

Tienen capacidad amortiguadora: debido a su comportamiento anfótero, estos pueden comportarse como bases o como ácidos. Así amortiguan las variaciones de Ph del medio en el que se encuentran.

También la función de ser específicas: cada proteína es específica de cada ser humano, aunque las que son muy similares en diferentes especies se les llama proteínas homólogas 

Dependen de la secuencia de aminoácidos.

Un ejemplo serían las enzimas o las inmunoglobulinas 

e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.

Una de las funciones es de homeostasis, mantiene el equilibrio de pH por la capacidad amortiguadora y que es anfótera; esta función es realizada por la trombina y el fibrinógeno. Otra función es la de reserva de aminoácidos para utilizarlos como nutrientes o para formación del embrión como las ovoalbúminas (del huevo) la caseína (de la leche) y la zeína (del maíz).

f)  Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?

La desnaturalización consiste en que se rompen los enlaces que mantienen las estructuras más complejas de las proteínas (cuaternaria, terciaria e incluso en ocasiones la secundaria), entonces se precipitan. Los radicales hidrófobos entran en contacto con el exterior en el comienzan a interaccionar agrupándose. La desnaturalización puede producirse por varios factores como la adición de ciertos disolventes como el etanol, la acetona o la urea que su polaridad es menor que la del agua por lo que disminuye el grado de hidratación, por lo que se rompen los enlaces de hidrógeno producidos por los grupos hidrofílicos desorganizando la estructura terciaria. Otra causa de desnaturalización puede ser la agitación o aumento de temperatura, en la que también incrementa la energía cinética que rompe la capa de agua que rodea las proteínas entonces la estructura se desorganiza y se produce a precipitación. Una última causa es la variación de pH. Los OH o H afectan a la envoltura acuosa de las proteínas y a la carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aa. Por lo que se eliminan las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria, y estas se precipitan. La única forma de que la desnaturalización sea reversible (renaturalización) es si los enlaces peptídicos no se han visto afectados.

g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?

Anfótero significa que puede regular el pH ya que actúa como ácido o base en función del medio en el que se encuentre.

PREGUNTAS PAU

Dos monómeros reaccionando para formar un dímero:

a) ¿Qué moléculas son estos monómeros? ¿En qué tipo de macromoléculas se

encuentra esta unión? (1 punto).

Son aminoácidos y los podemos encontrar en proteínas , péptidos y polipéptidos , aunque también los podemos encontrar en ácidos nucleicos.

b) ¿Cómo se denomina el enlace que se forma entre estos monómeros? ¿Cuáles son las características de este enlace? (2 puntos).

Es el enlace peptídico, que hace que estos átomos no puedan girar con total libertad y como conclusión quedan todos en el mismo plano.

Unen aminoácidos.

c) Cita dos ejemplos de esta macromolécula e indica su función (2 puntos).

La miosina y actina intervienen en la contracción muscular o la hemoglobina que participa en el transporte de los gases por la sangre

2. Explica el tipo de interacciones o enlaces que estabilizan la estructura secundaria (1 punto) y terciaria (3 puntos) en proteínas.

Los enlaces de la estructura secundaria de las proteínas varían en función del tipo de cadena:

En la α-hélice los enlaces que intervienen son los peptídicos (entre aa), los puentes de hidrógeno intracatenarios (para mantener la espiral dextrógira).

En la conformación β o lámina plegada intervienen enlaces peptídicos (entre aa) y los puentes de hidrógeno intercatenarios (para mantener la estructura de zigzag)

En las hélices de colágeno, intervienen los enlaces peptídicos (entre aa), y no aparecen otros enlaces como los inter o intracatenarios por la presencia de prolina e hidroxiprolina en su estructura.